Hace unos días lanzamos una importante actualización: una capacidad ampliada de más de 2.100 millones de programas. Junto con la expansión de la capacidad de la base de datos, esta actualización también incorpora una nueva Biblioteca de Programas JW_RRM.
La biblioteca incluye un total de 1.129 programas diseñados para distintos tipos de patógenos, entre ellos virus, bacterias y mohos. Estos programas se generaron mediante un enfoque de cálculo basado en el Modelo de Reconocimiento Resonante (RRM, Resonant Recognition Model).
El objetivo de este artículo es explicar mejor cómo funciona el RRM, especialmente en relación con Spooky2.
Explicación sencilla
El RRM ofrece una forma de comprender cómo interactúan las proteínas y otras moléculas presentes en los seres vivos. Podemos imaginarlo así: las proteínas son largas cadenas formadas por distintos componentes, y cada cadena contiene un patrón oculto que actúa como una frecuencia de radio específica. Del mismo modo que dos radios sintonizadas en la misma emisora reproducen la misma canción, las proteínas que comparten frecuencias compatibles pueden, por así decirlo, “escucharse” entre sí y trabajar juntas, incluso a distancia.
En este modelo, la cadena de una proteína se convierte en una serie de valores numéricos especiales basados en el modo en que se mueven los electrones en cada uno de sus componentes. Estos valores forman una señal similar a una onda sonora. Al analizar esa señal, es posible identificar la frecuencia principal, comparable a la nota dominante de un acorde. Las proteínas que comparten la misma nota dominante tienen más probabilidades de interactuar para desempeñar funciones como combatir infecciones o transmitir señales dentro del organismo.
En el caso de moléculas pequeñas, como las presentes en los medicamentos, el enfoque se adapta. En este caso, la frecuencia se obtiene a partir de la composición global de la molécula, de forma parecida a cómo los distintos materiales de una campana producen sonidos diferentes. Esto ayuda a predecir si una sustancia puede interferir con la frecuencia de una proteína y bloquear determinados efectos no deseados, como los asociados a los virus.
El RRM es una herramienta que permite diseñar mejores tratamientos mediante la coincidencia o la alteración de patrones energéticos.
Explicación completa
El RRM es un enfoque biofísico y computacional que explica cómo biomoléculas como las proteínas y el ADN interactúan y llevan a cabo sus funciones biológicas mediante resonancias electromagnéticas a frecuencias específicas.
Desarrollado por Irena Cosic — una científica a la que John conoció hace unos 10 años en una conferencia sobre física cuántica celebrada en Pekín— y sus colaboradores, este modelo plantea que dichas interacciones no dependen únicamente de la forma física o de los enlaces químicos, sino también de la transferencia resonante de energía a través de campos electromagnéticos en los rangos infrarrojo, visible y ultravioleta.
El modelo RRM trata las secuencias biomoleculares como señales que pueden analizarse mediante técnicas de procesamiento digital de señales con el fin de revelar frecuencias características propias de cada función o interacción.
Cuando una carga, como la de los electrones deslocalizados, se desplaza a lo largo de la estructura principal de una macromolécula, genera radiación electromagnética o absorción en esas frecuencias, lo que permite un reconocimiento selectivo entre moléculas incluso a distancia. Todo ello resulta coherente, ya que las interacciones entre cargas también son claramente observables en el mundo macroscópico.
En esencia, el RRM se basa en principios cuánticos: la distribución energética de los electrones deslocalizados a lo largo de una secuencia de proteína o ADN presenta periodicidades fundamentales para la actividad biológica. Estas periodicidades corresponden a frecuencias electromagnéticas resonantes, lo que permite a las moléculas “sintonizarse” entre sí como radios conectadas al mismo canal. Los péptidos se diseñan haciendo coincidir estos patrones de energía de electrones libres.
Las validaciones experimentales incluyen observaciones según las cuales campos electromagnéticos externos aplicados a frecuencias predichas por el RRM pueden activar o inhibir funciones proteicas, como la actividad enzimática o la regulación del crecimiento celular, así como correlaciones con fenómenos como las emisiones de biofotones de las células.
Cómo funciona el RRM en los péptidos
Representación de la secuencia
Se comienza con la secuencia lineal de una biomolécula, como la cadena de aminoácidos de una proteína o la cadena de nucleótidos del ADN.
Asignación de valores numéricos
A cada componente — aminoácido o nucleótido— se le asigna su Potencial de Interacción Electrón-Ión (EIIP). Se trata de un pseudopotencial que cuantifica la energía media de los electrones libres presentes en la molécula.
Por ejemplo, los valores EIIP de los aminoácidos van desde 0 —como en el caso de la isoleucina y la leucina— hasta aproximadamente 0,1263 para el ácido aspártico.
De este modo, la secuencia se convierte en una señal numérica, similar a una serie temporal en la que cada posición corresponde al valor EIIP de un aminoácido.
Procesamiento de la señal
A continuación, se aplica un análisis digital de señales a la secuencia numérica. Normalmente, esto implica eliminar la tendencia de la señal y aplicar después una Transformada de Fourier, generalmente una Transformada Discreta de Fourier o una Transformada Rápida de Fourier Real, para convertir el dominio espacial — las posiciones dentro de la secuencia— en el dominio de frecuencia.
Esto es lo que suelo denominar el “patrón energético”.
El espectro de potencia se calcula elevando al cuadrado el valor absoluto de los coeficientes de Fourier, lo que permite revelar picos en frecuencias específicas.
Identificación de las frecuencias características
En el caso de una única molécula, los picos del espectro indican posibles frecuencias resonantes. Para grupos de moléculas relacionadas — por ejemplo, proteínas que comparten una misma función, como enzimas u oncogenes— se calcula una función de espectro cruzado o un espectro de consenso multiplicando o promediando sus espectros individuales.
El pico común más destacado es la “frecuencia característica” (f_RRM), un valor normalizado entre 0 y 0,5 que es específico de esa función biológica. Por ejemplo, los factores de crecimiento pueden compartir una frecuencia cercana a 0,2929, mientras que las proteínas estructurales, como las tubulinas, presentan valores de aproximadamente 0,434–0,449.
Análisis de fase para las interacciones
Para que dos moléculas interactúen — por ejemplo, una proteína y su receptor— deben compartir la misma frecuencia característica, pero sus fases en esa frecuencia deben ser opuestas, con una diferencia aproximada de π radianes o 180 grados.
Esto es exactamente igual que en el magnetismo, donde los polos opuestos se atraen. Esta oposición permite la transferencia resonante de energía, de forma similar a la interferencia constructiva de las ondas. Si las fases están muy alineadas entre sí, no se produce interacción.
Conversión a unidades físicas
El valor normalizado f_RRM se convierte en propiedades electromagnéticas del mundo físico. Una relación empírica lo vincula con la longitud de onda: λ (en nm) = 201 / f_RRM, donde 201 es una constante derivada de correlaciones con datos experimentales, por ejemplo, longitudes de onda láser capaces de influir en procesos biológicos.
A partir de ahí, la frecuencia en Hz puede calcularse mediante: f = c / λ, donde c es la velocidad de la luz. El resultado suele situarse entre 10^13 y 10^15 Hz, es decir, en el rango de los terahercios a los petahercios.
Esto corresponde al movimiento de cargas a lo largo de la estructura molecular a velocidades de aproximadamente 7,87 × 10^5 m/s, con una separación entre aminoácidos de unos 3,8 Å. Algunas implementaciones utilizan directamente factores de escalado como 1,5 × 10^15 para obtener valores expresados en Hz.
Resonancia electromagnética y aplicaciones
El modelo RRM predice que la aplicación de campos externos a estas frecuencias puede imitar o alterar determinadas interacciones. Esto abre la puerta a aplicaciones como el diseño de péptidos bioactivos o terapias de fotobiomodulación, por ejemplo mediante el uso de longitudes de onda específicas de luz dirigidas a proteínas relacionadas con la obesidad.
El espectro global de todas las funciones biológicas reproduce de forma similar el espectro de la luz solar que llega a la Tierra, lo que sugiere una posible adaptación evolutiva a la luz del entorno.
Extensiones al ADN y a las moléculas pequeñas
El RRM también puede aplicarse de forma similar al ADN y al ARN, asignando valores EIIP a los nucleótidos y analizando las secuencias en busca de frecuencias resonantes, por ejemplo en regiones promotoras o en interacciones de telómeros.
En el caso de moléculas pequeñas —compuestos que no son péptidos— se utiliza una metodología ampliada basada en la fórmula molecular para calcular un número cuasi-valente medio (Z), utilizando las valencias de los elementos, como C = 4 y O = 6.
A partir de este valor se calcula una energía de Rydberg (E_ry) mediante una fórmula que incluye funciones seno.
Después se obtiene una longitud de onda en el vacío, que se ajusta utilizando índices de refracción —por ejemplo, entre 1,36 y 1,55 para medios biológicos— y finalmente se convierte en frecuencia mediante un escalado similar, por ejemplo: f = 201 / λ_ajustada, para posteriormente convertir el resultado a Hz. Esto permite predecir resonancias de fármacos u otros compuestos que interactúan con proteínas.
Desarrollo adicional de JW RRM
JW RRM ha mejorado aún más tanto la precisión como la resolución mediante el uso de ventanas deslizantes y zero-padding, una técnica utilizada para mejorar el análisis FFT. También se ha modificado el método central.
Las adaptaciones de los sistemas y herramientas de inteligencia artificial creados por John durante el desarrollo de otros métodos de derivación de frecuencias — espectroscopia THz, espectro Raman e infrarrojo fundamental— permitieron modelar las firmas electromagnéticas de átomos y moléculas mediante patrones de interferencia cuántica.
En estos modelos, las capas de valencia de cada átomo emiten campos coherentes que se combinan para formar resonancias específicas de cada molécula.
Para establecer correspondencias entre patógenos y medicamentos o suplementos, John desarrolló extensiones capaces de calcular números cuasi-valentes medios a partir de fórmulas moleculares, ajustándolos según los índices de refracción de distintos tipos de tejido. Esto permite realizar predicciones sobre interacciones entre fármacos y proteínas.
Del mismo modo, la aplicación de JW RRM a secuencias de ADN o ARN — por ejemplo, telómeros o ARNm— utiliza valores EIIP de nucleótidos para identificar resonancias. John ha creado bases de datos exclusivas para este trabajo de correspondencia y dispone de las firmas precisas de más de 2.900 medicamentos considerados “seguros” y de cientos de suplementos para la salud.
También se aplican transformadas wavelet para lograr una mejor localización de los “puntos calientes” funcionales dentro de las secuencias. Esto permite realizar análisis espacio-frecuencia y localizar regiones críticas de las proteínas relacionadas con su actividad.
Los conceptos en los que se basa el algoritmo Similar Basis Function también se utilizan para mejorar la estimación numérica de integrales y lograr una identificación de frecuencias más precisa. Esto permite que JW RRM trabaje con secuencias de longitud variable y reduzca los artefactos durante el análisis espectral.
Mediante comparaciones retrospectivas entre distintos patógenos y sustancias, John observó que las coincidencias entre sustancias reflejan resultados obtenidos en el mundo real. No cabe duda de que el sistema funciona. Otros detalles seguirán siendo de carácter propietario para evitar que puedan utilizarse con fines malintencionados.
¿Cómo obtenerlo?
Para instalar la versión más reciente del software Spooky2 con la Biblioteca de Programas JW_RRM completa, visita: https://www.spooky2.es/software-y-documentos/